A coacervação complexa heteroproteica (HPCC) tem atraído a atenção de grupos de pesquisa por suas diversas aplicações potenciais, como a encapsulação de compostos bioativos. No entanto, o processo de HPCC é bastante sensível à sutis alterações estruturais das proteínas envolvidas. Nesse sentido, o presente trabalho avaliou o potencial da coacervação complexa entre a gelatina do tipo A (GA) e a β-lactoglobulina (β-LG) em diferentes estados estruturais para encapsular a luteína, um carotenoide capaz de modular positivamente a saúde dos olhos. Para tal fim, a β-LG foi obtida pelo método de salting out a partir do isolado proteico de soro de leite e foi, então, submetida a tratamento térmico a 70 °C/5 min (β-LG-TT). O processo de coacervação complexa entre GA e β-LG e entre GA e β-LG-TT foi avaliado por meio do potencial-zeta, turbidimetria, microscopia, rendimento de proteína nos coacervados. Complementarmente, os diferentes coacervados complexos foram avaliados quanto a sua eficiência de encapsulação (EE) de luteína. A β-LG-TT apresentou uma maior hidrofobicidade superficial e uma maior concentração de grupos SH livres, em comparação à β-LG. As condições ideais de coacervação complexa entre GA e β-LG e entre GA e β-LG-TT foram observadas em pH 6,5; mínima força iônica e razão mássica GA:β-LG de 2,5:1. O tratamento térmico aplicado permitiu o desdobramento da β-LG, o que afetou negativamente o rendimento de coacervação, em relação com a β-LG não submetida ao tratamento térmico. A EE de luteína nos coacervados complexos formados entre GA e β-LG (79,6 % ± 0,8 %) foi superior à observada nos coacervados complexos formados entre GA e β-LG-TT (68,9 % ± 0,6 %). Nesse sentido, os coacervados complexos entre GA e as diferentes β-LG exibiram um grande potencial de aplicação para encapsular a luteína.