A glutationa é um tripeptídeo que possui radical sulfidrila na sua estrutura e se apresenta na forma reduzida de tiol (GSH) e na oxidada (GSSG) na qual dois tripeptideos são ligados por uma ponte dissulfeto. A enzima responsável pela redução de GSSG a GSH é a glutationa redutase (GR). A recuperação de GSH por GR é uma etapa essencial para manter integro o sistema de proteção celular, pois, baixas concentrações de GSH estão associadas ao estresse oxidativo. O objetivo deste trabalho foi dosar glutationa utilizando GR imobilizada em suporte de quitina. Para se dosar a glutationa oxidada foi usado método enzimático com glutationa redutase imobilizada em suporte quitina. Para isso, 25mg desta foram colocados em um reator e a ele foram adicionados GSSG (0,1mg/ml), NADPH (1mg/ml), e tampão fosfato de potássio 50mM, pH 7,5. A quantidade de GSSG utilizada variou de 0,63μg/ml a 3,1μg/ml. A reação ocorreu por 30 minutos à temperatura de 25°C e com agitação. O DTNB oxida a GSH e gera o composto 2-nitro-5-mercapto-benzoico (TNB), de coloração amarela, cuja absorbância foi medida a 412nm. A GSH foi produzida pela redução da GSSG pela GR em presença de NADPH H+. Os resultados mostraram que a absorbância obtida foi proporcional à concentração glutationa oxidada utilizada. Durante o intervalo de tempo (30 min) em que se mediu a absorbância do produto corado TNB não houve redução desta, importante aspecto para um método de dosagem. A faixa de dosagem do método proposto está entre 1 μM e 5μM de GSSG.