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Complexos coacervados são estruturas formadas a partir da associação de biopolímeros opostamente carregados, resultando em separação de fase. Entre os biopolímeros, destacam-se as proteínas, macromoléculas com ampla aplicação na indústria de alimentos devido ao seu valor nutritivo, atributos sensoriais e propriedades técnico-funcionais, sobretudo propriedades interfaciais. A ovalbumina (OVA) é uma glicoproteína fosforilada presente no ovo e em maior proporção em relação à massa total de proteínas da clara e exibe ponto isoelétrico (pI) de aproximadamente 4,5. A lactoferrina (LF) é uma glicoproteína presente no leite, que possui elevado pI, aproximadamente 8,0, e apresenta capacidade de quelar íons metálicos, principalmente o ferro, além de atividade antimicrobiana. O objetivo deste estudo foi avaliar o efeito da modificação de fatores extrínsecos na
produção de complexos coacervados formados por ovalbumina e lactoferrina. Assim, foi realizado um estudo dos efeitos da razão molar de interação (OVA:LF – 1:1, 2:1, 4:1, 8:1, 1:2, 1:4 e 1:8) e do pH (3 até 10) na formação dos complexos coacervados sobre a turbidez (absorbância a 600 nm) e o potencial zeta, a 25 °C, dos sistemas. Os resultados mostraram que a máxima interação entre as proteínas ocorreu na razão molar 2:1 e pH 6, uma vez que o sistema apresentou máxima turbidez e valores de potencial zeta próximos a zero, indicando a associação entre os biopolímeros. A atenuação do potencial zeta dos coacervados é um indicativo de que a força motriz que rege a associação entre as proteínas é a interação eletrostática de atração. Portanto, pode-se concluir que o efeito do pH e da razão molar de interação são fatores chave na determinação das condições ótimas
da associação entre as proteínas na formação dos complexos coacervados heteroproteicos.
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