A coacervação complexa (CC) é definida como um estado de equilíbrio de um sistema coloidal induzido pela interação entre coloides de cargas opostas, formando duas fases líquidas: uma concentrada em coloides (coacervados) e outra diluída em coloides. Diversas aplicações têm sido sugeridas para a CC, entre elas a encapsulação de moléculas bioativas. Apesar do extenso conhecimento a cerca da CC entre coloides desestruturados, a CC entre proteínas globulares é bem menos descrita. Devido à sua rigidez estrutural, o processo de CC entre proteínas globulares é bastante susceptível a ligeiras variações de carga superficial e de tamanho das proteínas. Como a interação com pequenas moléculas hidrofóbicas pode induzir modificações na carga superficial e no tamanho das proteínas, entender o efeito da presença dessas moléculas no processo de CC é fundamental para utiliza-lo como técnica de encapsulação. Neste contexto, avaliamos o impacto da presença de uma molécula hidrofóbica modelo no processo de CC entre lactoferina (LF) e beta-lactoglobulina (BLG), respectivamente as proteínas globulares básica e ácida majoritárias do soro de leite bovino. A sonda fluorescente ANS foi utilizada como molécula hidrofóbica modelo. A interação a nível molecular entre a ANS e cada uma das duas proteínas foi avaliada por titulação calorimétrica isotérmica e o impacto da concentração de ANS na CC entre as duas proteínas foi avaliado por microscopia ótica e cromatografia líquida de fase reversa. A ANS não foi capaz de interagir com a BLG, no entanto apresentou duas classes de sítios de ligação com a LF, induzindo sua auto-agregação. Aumentando da concentração de ANS e mantando a concentração de BLG e LF constantes, houve uma passagem do regime de CC para um regime de agregação amorfa entre BLG/LF. Um máximo de carreamento de 40 mg de ANS por grama de LF pode ser alcançado pelos coacervados complexos de BLG/LF.