O leite UHT predomina no mercado de leite fluído consumido no Brasil. Entretanto, um dos entraves de sua cadeia produtiva é a contaminação do leite cru com bactérias psicrotróficas que produzem proteases extracelulares termoestáveis. A busca por metodologias rápidas para detecção da degradação da proteína do leite é fundamental para a destinação adequada deste alimento ao melhor processamento. Este trabalho objetivou quantificar a proteólise do leite cru, pasteurizado e UHT. Os experimentos foram realizados em 8 repetições em parceria com uma indústria de laticínios. O grau de proteólise do leite foi determinado pelos métodos de Hull, que utiliza o reagente de fenol para quantificar o aminoácido tirosina livre no meio e pelo método de Winzlei, que quantifica tirosina mucoproteína em sangue. Constatou-se que o grau de proteólise determinado pelo método de Hull variou de 0,117-0,284 mg de tirosina/5mL-1, enquanto que pelo método de Winzlei a variação foi de 0,217-0,588 mg de tirosina/5mL-1 no leite cru. No leite pasteurizado os valores variaram de 0,085-0,233 mg de tirosina/5mL-1 pelo método de Hull e entre 0,166-0,747 mg de tirosina/5mL-1 pelo método de Winzlei. No leite UHT logo após o processamento, constatou-se variação entre 0,094-0,223 mg de tirosina/5mL-1 e entre 0,021-0,110 mg de tirosina/5mL-1 após 60 dias do processamento pelo método de Hull. Pelo método de Winzlei, constatou-se no leite UHT logo após o processamento variação entre 0,061-0,257 mg de tirosina/5mL-1 e entre 0,075-0,381 mg de tirosina/5mL-1 após 60 dias do processamento. Constatou-se que o método de Winzlei apresentou resultados superiores quando comparado ao método de Hull e que 63% das amostras de leite cru estavam impróprias para o processamento UHT, considerando que acima de 0,300 mg de tirosina/5mL-1 as amostras de leite estariam sujeitas à perda da estabilidade térmica, pois estariam com uma população de microrganismos psicrotróficos proteolíticos superior a 7,0 log UFC.mL-1.