Lipase de pâncreas de porco foi imobilizada em partículas de poli-hidróxibutirato (PHB) e a influência do carregamento de proteína sobre a atividade catalítica dos biocatalisadores preparados foi determinada na hidrólise do azeite de oliva emulsificado. O biocatalisadores foram preparados por imobilização de LPP em pH 7,0 tampão fosfato 5 mM por 12 h oferecendo diferentes carregamentos de proteína (1 a 100 mg/g de suporte). A influência do pH (5,0 a 9,0), temperatura (30 a 70°C) e estabilidade por incubação em solventes orgânicos foi determinada. A imobilização de LPP por adsorção em PHB seguiu o modelo de Langmuir. Máxima concentração de lipase imobilizada foi de 24,3 ± 1,70 mg/g de suporte e máxima atividade hidrolítica foi de 292,8 ± 8,60 U/g de biocatalisador. O pH e temperatura ótima de atividade hidrolítica para a lipase imobilizada foi pH 8,5 e 50°C, enquanto que a lipase livre exibiu máxima atividade em pH 8,0 e 45°C. A lipase imobilizada foi altamente estável por incubação em solventes altamente polares após 2 h de incubação a 37°C. Entretanto, a incubação do biocatalisador na presença de solventes orgânicos polares como metanol e etanol reduziu drasticamente sua atividade hidrolítica. De acordo com os resultados, a imobilização da lipase em PHB, um suporte de baixo custo e renovável, mostrou ser promissora para posterior aplicação em reações em meio orgânico.

Agradecimentos: Os autores agradecem à FAPEMIG (Processo APQ-00275-11), CNPq e UFSJ pelo suporte financeiro e à FAPEMIG/UFSJ e CNPq/UFSJ pela concessão de bolsas à Ana P.P. Bressani e J.S. Miranda.