Introdução: A β-lactoglobulina (βLG) liga-se a compostos hidrofóbicos, formando complexos que protegem os ligantes contra oxidação e degradação. O resveratrol (RES) é um composto bioativo com propriedades anti-inflamatórias, neuro e cardioprotetoras, anti-carcinogênicas, anti-obesidade e antioxidantes. A formação de complexo entre βLG e RES melhora a capacidade antioxidante e a solubilidade do polifenol. Logo, estudar a energética e a dinâmica de formação de complexo βLG-RES permite trazer informações importantes para a aplicação deste complexo pela indústria de alimentos. Objetivo: Determinar os parâmetros cinéticos e termodinâmicos da interação βLG-RES por meio da Ressonância Plasmônica de Superfície (SPR), em pH 7,4. Metodologia: Os experimentos foram conduzidos em seis temperaturas (12 a 28 °C), concentração de βLG igual a 30 µg.ml-1 e concentrações crescentes de RES (20 a 70 x 10-6 M). A proteína foi imobilizada em um chip CM5, enquanto as soluções de RES em diferentes concentrações, fluíam sobre este chip. Os resultados foram expressos em unidades ressonantes (RU) x tempo. Resultados: As constantes cinética de associação e dissociação foram da ordem de 10-4 M-1.s-1 e 10-1 s-1, respectivamente e foram termo dependentes. O complexo βLG-RES é formado via a formação de um complexo intermediário, chamado complexo ativado. A formação deste complexo ativado pela associação de moléculas livres foi mais rápida do que a partir da dissociação do complexo estável (〖∆G〗_a^(‡ ) ~ 48,15; 〖∆G〗_d^(‡ ) ~ 73,10 kJ.mol-1). Os valores da variação da energia livre de Gibbs padrão de formação do complexo (ΔG°) ~ - 24,95 kJ.mol-1 indicaram que o complexo estável predominou em relação às moléculas livres. Os eventos de dessolvatação e de alteração na conformação do sítio de ligação da proteína foram determinantes para a formação de complexo estável. O aumento de temperatura reduziu os valores da variação da entalpia e entropia padrão de formação do complexo (∆H° e T∆S°), que até a temperatura de 28 °C foram mais negativos (∆H° = - 142,50; T∆S° = - 117,49 kJ.mol-1). Conclusão: As constantes cinéticas foram influenciadas pela temperatura. A dessolvatação foi importante para a interação. Este estudo elucida a dinâmica de formação de complexo βLG-RES e abre precedente para futuras aplicações deste complexo.