Caracterização conformacional e funcional da chaperona Hsp70 do Aedes aegypti

Para que uma proteína possa desenvolver suas funções, ela precisa estar em seu estado enovelado, o qual é soluvel e funcional. Portanto, muitas proteínas necessitam de auxílio para se enovelar, e este auxílio é providenciado por chaperonas moleculares e Hsps (‘heat shock proteins’). A Hsp70, potenciada pela hidrólise de ATP, consegue agir como uma ‘enovelase’, auxiliando tanto no enovelamento de novas proteínas quanto na reativação de aglomerados protéicos. A inibição deste complexo aumenta a sensibilidade celular a vários tipos de estresses, enquanto a superexpressão do sistema leva a um efeito contrário e benéfico, chegando inclusive a reverter fenótipos causados por amiloidogênese. Assim, esse projeto tem o intuito de ampliar nosso conhecimento das caracteristícas da Hsp70 do organismo do Aedes aegypti (AaHsp70), a fim de desenvolver possíveis estratégias para combatê-lo. Os objetivos são: fazer comparações entre a sequência de aminoácidos da AaHsp70 com as sequências homólogas de outros organismos; obter a AaHsp70 a partir da expressão do deu cDNA; fazer a clonagem, expressão e purificação da proteína recombinante e caracterizar sua conformação. O presente projeto teve seu prazo abreviado devido ao cancelamento do contrato e dos incovenientes trazidos pela pandemia de COVID-19. Contudo, foram conseguidos diversos resultados, os quais são relevantes para o estudo da AaHsp70.

Apoio/Financiamento da Pesquisa: PIBIC/CNPq