Otimização da síntese enzimática do éster emoliente oleato de hexila conduzida em biorreator operado de modo contínuo

O atual trabalho tem como objetivo a síntese enzimática do éster emoliente oleato de hexila a partir da lipase de Penicillium camembertti (lipase G) imobilizada em suporte polimérico magnetizado com magnetita a base de estireno e dimetacrilato de trietilenoglicol (STY-TEGDMA-M), conduzida de modo contínuo em um biorreator de tanque agitado com cesta acoplada.As sínteses foram realizadas a partir da reação de esterificação em meio isento de solvente empregando o ácido oleico e o álcool hexanol. O biocatalisador obtido a partir da imobilização da lipase G no copolímero magnetizado sintetizado via polimerização em suspensão, apresentou atividade hidrolítica de aproximadamente 900,79 ± 23,11 U g^-1. As sínteses do éster emoliente foram conduzidas com o auxílio da ferramenta de planejamento experimental do tipo DCCR. O melhor resultado foi obtido no ponto axial do planejamento experimental com tempo de residência de 10,35 horas, obtendo, aproximadamente, 54,44% de conversão após decorridas 96 h de reação. Foi realizado o tratamento estatístico do processo bioquímico em questão, obtendo a equação a partir da regressão quadrática, possuindo 3 parâmetros significativos (os quadráticos e o linear do tempo espacial). O ponto ótimo obtido a partir da superfície de contorno foi de 1,074 para razão molar e 7,969 horas de tempo espacial, correspondendo a 53,248% de conversão teórica prevista, confirmada pela comprovação do modelo por análise experimental, na qual foi encontrado 52% de conversão para o bioprocesso avaliado.