Avaliação da estabilidade térmica da lipase Eversa Transform 2.0 imobilizada em blend polimérico: Obtenção dos parâmetros termodinâmicos e cinéticos

O presente estudo teve como objetivo avaliar a estabilidade térmica da lipase Eversa Transform 2.0 imobilizada em blend polimérico à base de poliuretano e lignina e determinar os parâmetros termodinâmicos e cinéticos do biocatalisador. O blend foi obtido a partir da mistura de poliol + lignina e a imobilizaçãoda lipase foi realizada pela técnica de ligação covalente utilizando epicloridrina como agente de ativação, sendo sua atividade hidrolítica quantificada pela hidrólise do azeite de oliva. O estudo da estabilidade térmica foi conduzido em 45, 50, 55 e 60ºC com o biocatalisador embebido em hexano, seguido da quantificação da atividade hidrolítica residual, em intervalos previamente estabelecidos, durante 3 horas. Os resultados evidenciaram que sob 45ºC o derivado imobilizado demonstrou maior estabilidade, retendo 96% da sua atividade após 3 horas de incubação, apresentando constante de desativação térmica (K_d) de 0,013 h^-1 e tempo de meia-vida (t_1/2) de 53 horas. A partir da equação de Arrhenius, foi obtida a energia de ativação (E_a) nas condições estudadas, obtendo-se valor de 214 kJ mol^-1. Em relação aos parâmetros termodinâmicos observou-se que não houve variação considerável para a entalpia (ΔH) e entropia (ΔS), com valores médios de ΔH = 211 kJ mol^-1 e ΔS = 383 J mol^-1 K^-1. A variação de energia livre de Gibbs (ΔG) apresentou valores no intervalo de 83,5 a  89,5 kJ mol^-1 nas temperaturas estudadas. É válido destacar que os ΔH obtidos apresentaram valores muito mais elevados se comparados com os ΔS, reafirmando a não-espontaneidade da desativação térmica do biocatalisador.