DINÂMICA MOLECULAR DA INTERAÇÃO DE ALFA-LACTOALBUMINA COM Brij78

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Detalhes
  • Tipo de apresentação: Pôster
  • Eixo temático: Métodos Analíticos Aplicados em Alimentos
  • Palavras chaves: Ressonância Plasmônica de Superfície; Surfactante; Proteína;
  • 1 Departamento de Química / Centro de Ciências Exatas e Tecnológicas / Universidade Federal de Viçosa
  • 2 Departamento de Química / Universidade Federal de Viçosa / Universidade Federal de Viçosa
  • 3 Departamento de Tecnologia de Alimentos / Centro de Ciências Exatas e Tecnológicas / Universidade Federal de Viçosa
  • 4 Departamento de Tecnologia de Alimentos – DTA / Centro de Ciências Exatas e Tecnológicas – CCE / Universidade Federal de Viçosa

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Resumo

Introdução: Fluídos complexos cujas propriedades físico-químicas são determinadas pela interação entre surfactante não-iônico (SuNI) e proteína (P) estão intensamente presentes em sistemas alimentares. Para conhecermos o mecanismo molecular desta interação é fundamental a determinação de parâmetros cinéticos associados à formação e à destruição do complexo P-SuNI. A obtenção destes parâmetros nos permite a descoberta da dinâmica molecular associada à formação dos complexos de transição ([P-SuNI]) bem como do complexo termodinamicamente estável ([P-SuNI]0). A Ressonância Plasmônica de Superfície (RPS) nos permite acompanhar em tempo real a cinética de associação das moléculas livres de SuNI e P e a dissociação do [P-SuNI]0. Objetivo: Determinar os seguintes parâmetros cinéticos de associação (x=a) ou de dissociação (x=d): constantes cinéticas (kx), energia de ativação (Ex), entalpia de ativação (Hx), entropia de ativação (Sx) e energia livre Gibbs de ativação (Gx) para a interação entre Brij78 e -lactoalbumina. Metodologia: Soluções com diferentes concentrações do surfactante Brij78 [HO-(CH2-CH2-O)-CH2(CH2)16-CH3] fluíram sobre uma superfície (chip sensor CM5) contendo a proteína -lactoalbumina imobilizada, em pH 7,4 e em diferentes temperaturas (entre 12 e 28 °C). Resultados: O processo de associação das moléculas livres de Brij78 e a -lactoalbumina necessitaram superar uma menor barreira de energia livre (Ga 59,10 kJ mol-1), para formar o [P-SuNI], do que a energia que foi necessária (Gd 76,24 kJ mol-1) a ser superada para que o [P-SuNI]0 se dissociasse. Essas barreiras de energia livre são moduladas igualmente por fatores de energia interacional potencial (24,11<Ha< 84,56 kJ mol-1 ou -12,21<Hd< 60,73 kJ mol-1), assim como por fatores configuracionais estruturais (-34,11<TSa< 25,37 kJ mol-1 ou -86,20 <TSd< -16,81 kJ mol-1). Estes fatores entálpicos e entrópicos estão associados à dessolvatação da região hidrofóbica da proteína e do surfactante, assim como a interações intermoleculares hidrofílicas. Conclusão: A cinética de formação do complexo [P-SuNI]0 é determinada por um equilíbrio de interações hidrofóbicas e hidrofílicas dependendo da faixa de temperatura de formação do complexo. As forças hidrofóbicas vêm do processo de dessolvatação das regiões hidrofóbicas das moléculas interagentes enquanto as contribuições hidrofílicas vêm da formação de ligações de hidrogênio e forças dispersivas.

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